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Obtención y caracterización de proteína hidrolizada a partir de la raspa residual del proceso de curtido de pieles
Javier Antonio Arcibar Orozco
Acceso Abierto
Atribución-NoComercial
Curtido de pieles
Proteína Hidrolizada
La presente investigación determina la concentración de colágeno hidrolizado. La raspa se obtuvo de una tenería local, fue acondicionada para el proceso de extracción. Se probaron 8 condiciones de hidrólisis a base de KC4H5O6 y NaOH por 24 h, 25 °C y 250 rpm, seguida de una precipitación química con HCl 1.0M para separar el cromo en forma de sales y un proceso de filtración. Se obtuvo producto proteico sólido y proteína hidrolizada líquida. El análisis de muestra sólida con FT-IR presentó enlaces de vibración entre 1500 a1850 cm-1. En las proteínas, el grupo amida (C=O) aparece alrededor de 1650 cm-1. El método de Bradford proporcionó concentraciones de proteína hidrolizada en producto líquido por condición evaluada: 69.80 g/L (NaOH 1.0M /KC4H5O6 2.5M), 61.10 g/L (NaOH 0.1M /KC4H5O6 2.5M), 30.95 g/L (NaOH 0.05M /KC4H5O6 0.5M) y 10 g/L (NaOH 0.8M), 4.7 g/L (NaOH 1.7 M /KC4H5O6 1.5 M), 1.0 g/L (NaOH 0.5M /KC4H5O6 3.1M), 0.0 (NaOH 0.17M /KC4H5O6 1.5 M), 0.0 (NaOH 5 M /KC4H5O6 3.1 M). Aplicando cromatografía iónica con detector electroquímico Gold AAA aminoacids se obtuvieron las concentraciones de aminoácidos predominantes.
2020
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